NOVO COMPLEXO MONONUCLEAR DE RELEVÂNCIA BIOINORGÂNICA COMO MODELO BIOMIMÉTICO PARA A ENZIMA GALACTOSE OXIDASE - Vizolli Favarin, Lis Regiane; cabeza, Natalia; Rodrigues de Andrade, Geziel; dos Anjos, Ademir (ANAIS DO ENIC, 2015)
A galactose oxidase (GAO) é uma enzima na qual o sítio ativo possui um íon CuII coordenado por dois átomos de Otirosinato, dois átomos de Nhistidínico e um ligante exógeno (água ou acetato) em uma geometria piramidal quadrada. A ligação axial do grupo tirosina (protonado) constitui, juntamente com a formação de um radical fenoxil/tirosil (na posição equatorial), fatores cruciais no mecanismo catalítico da enzima (oxidação de álcoois). Neste trabalho, foi sintetizado e caracterizado um novo complexo mononuclear de cobre(II) empregando-se um novo ligante hexadentado N,O-doador com o objetivo de biomimetizar o sítio ativo da GAO. O complexo foi devidamente caracterizado através de análise elementar de CHN e espectroscopias de IV e UV-VIS. Os resultados obtidos sugerem uma estrutura que pode ser comparada com a da GAO. Os grupos terc-butil nas posições –orto e –para aos fenóis permitem a formação e estabilização de radicais fenoxil, o que foi comprovado através de oxidação eletroquímica. Dessa forma, têm-se a perspectiva que o complexo possa ser convenientemente utilizado como modelo funcional/estrutural para a enzima.